Die Wissenschaftler konnten die Mutation rekonstruieren, wobei sie statistische und biochemische Methoden zur Rekonstruktion und experimentellen Charakteristik uralter Proteine anwandten.

Proteinkomplexe
An den meisten biologischen Prozessen sind Komplexe mehrerer Proteine beteiligt, die gemeinsam die eine oder andere Funktion erfüllen. Dabei entstehen auf der Basis solcher Komplexe häufig komplizierte Proteinverbindungen wie Hämoglobin, das für den Sauerstofftransfer zwischen Organen im Körper verantwortlich ist.

Jedes Hämoglobinmolekül stellt einen komplexen Proteinkomplex dar, der aus vier Untereinheiten besteht. Darüber hinaus verbinden sich die Proteine dieser Untereinheiten selbst nie miteinander. Wie sie es geschafft haben, zu viert zusammenzukommen, blieb für Biologen lange Zeit ein Rätsel.

US-Amerikanische Biologen an der University of Texas A&M, der University of Nebraska-Lincoln und dem Medical Center an der University of Chicago entwickelten nun zusammen mit ihren britischen Kollegen an der Oxford University eine retrospektive Methode zur Wiederherstellung von Proteinsequenzen, mit der sie das „fehlende Glied“ identifizierten, mit dem sich das Hämoglobin aus einfachen Vorgängern entwickeln konnte.

Zu ihrer Überraschung stellten die Wissenschaftler fest, dass nur zwei Mutationen von Proteinen, die vor etwa 400 Millionen Jahren auftraten, ausreichten, um einen Vier-Komponenten-Komplex von Hämoglobin mit seiner Sauerstoffbindungsfunktion zu erzeugen.

„Wir waren erstaunt, als wir sahen, dass ein so einfacher Mechanismus der Verbindung so komplexe Eigenschaften verleihen kann“, werden in der Pressemitteilung die Worte von Joseph Thornton, Leiter der Studie, Professor an der Universität von Chicago, zitiert.

Evolution komplexer Moleküle

Hämoglobin war die erste Verbindung, an deren Beispiel Thornton und seine Kollegen eine neue Methode zur Wiederherstellung der Evolution komplexer Moleküle im Laufe der biologischen Geschichte testeten.

„Die Struktur und Funktion von Hämoglobin wurde mehr als bei jedem anderen Molekül erforscht“, erklärt der Erstautor des Artikels Arvind Pillai, Aspirant am Lehrstuhl für Ökologie und Evolution, die Wahl des Forschungsobjekts.

„Es war jedoch nichts darüber bekannt, wie es während der Evolution entstanden ist. Dies ist ein ausgezeichnetes Modell, da die Hämoglobinkomponenten Teil einer großen Familie von Proteinen sind, in denen die nächsten Verwandten keine Komplexe bilden, sondern isoliert funktionieren“, so Pillai.
Die Analyse der Atomstrukturen uralter Proteine zeigte, wie die Evolution die Vorteile des Vierkomponentenkomplexes gegenüber dem Zweikomponentenkomplex nutzte, um zufällige Mutationen auf der Oberfläche des Proteins zu fixieren, die es ihm ermöglichten, sich fest an ein anderes Protein zu binden, ohne es zu verändern.

Das vielleicht überraschendste Ergebnis dieser Mutationen war laut den Wissenschaftlern, dass sie kritische Änderungen in der Funktionalität des Komplexes verursachten und es ihm ermöglichten, Sauerstoffmoleküle zu binden.

Einzigartige Fähigkeit von Hämoglobin
Dabei ist die Affinität von Hämoglobin und Sauerstoff hoch genug, um es in der Lunge einzufangen, aber nicht genug, um es in anderen Geweben aufzuhalten. Dies ist auf die einzigartige Fähigkeit von Hämoglobin zurückzuführen, Sauerstoff aus der Lunge durch den ganzen Körper zu transportieren. Die Zweikomponenten-Hämoglobin-Vorgänger banden Sauerstoff zu fest und konnten die Funktion eines solchen Austausches nicht effektiv erfüllen.

sputniknews

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